胰蛋白酶（Trypsin）是胰臟分泌的一種絲氨酸肽鏈內(nèi)切酶，識(shí)別位點(diǎn)為賴氨酸-精氨酸，切割位點(diǎn)為精氨酸殘基中的羧基端。

重組賴氨酰內(nèi)切酶(Lys-C)來(lái)源于無(wú)色桿菌，采用大腸桿菌重組表達(dá)。

蛋白酶Glu-C來(lái)源于金黃色葡萄球菌 V8（S. aureus V8），又稱V8蛋白酶，采用大腸桿菌表達(dá)。

引加生物唾液酸酶（α2-3,6,8）來(lái)源于Clostridium perfringens，采用E.coli重組表達(dá)，該酶可以水解糖蛋白和寡聚糖上通過(guò)α2-3, α2-6, α2-8 鍵連接的唾液酸，其水解α2-3鍵的速度要大于α2-6和α2-8鍵，水解α2-6和α2-8鍵的速度近似。

引加生物唾液酸酶（α2-3,6,8,9）來(lái)源于Arthrobacter ureafaciens，采用E.coli重組表達(dá)，該酶可以水解糖蛋白和寡聚糖上通過(guò)α2-3, α2-6, α2-8 和α2-9鍵連接的唾液酸，其水解α2-3和 α2-6,鍵的速度要大于α2-8和α2-9鍵。

引加生物的重組PNGase F來(lái)源于和平空間站伊麗莎白菌，采用E.coli重組表達(dá)，可以選擇性水解蛋白質(zhì)的Asn相連的除含α1-3 巖藻糖苷鍵外所有的N-糖鏈，切割位點(diǎn)為Asn和最內(nèi)側(cè)的GlcNAc之間的糖苷鍵，使得糖蛋白釋放以天冬酰胺連接的糖分子，并使得天冬酰胺轉(zhuǎn)化為天冬氨酸，切割的糖型包括高甘露糖、雜合和復(fù)雜寡糖。

糖苷內(nèi)切酶 H（Endo H） 是一種重組糖苷酶，能夠?qū)?N-糖蛋白中的高甘露糖和某些雜合型寡聚糖的殼二糖核心結(jié)構(gòu)進(jìn)行切割，去除糖蛋白中的 N-連接高甘露糖。

O糖蛋白酶采用大腸桿菌表達(dá)，是一種具有高度特異性的糖蛋白酶，可以特異性識(shí)別粘蛋白型 O-連接糖（無(wú)論是否唾液酸化）的絲氨酸或蘇氨酸殘基，并在其 N 端進(jìn)行切割。

IdeS蛋白酶來(lái)源于釀膿鏈球菌（Streptococcus pyogenes），可以特異性的識(shí)別IgG，并在IgG下鉸鏈區(qū)的特定位點(diǎn)進(jìn)行酶切，使 IgG 水解為完整的 F(ab’)2 片段和 Fc 片段。

?IdeZ蛋白酶來(lái)源于馬鏈球菌。該酶可以識(shí)別來(lái)源于人，小鼠，羊，猴和兔的IgG抗體，并在其鉸鏈區(qū)下方進(jìn)行專一性的切割，將IgG抗體切割為F(ab′)2和Fc片段。

通用核酸酶是來(lái)自粘質(zhì)沙雷氏桿菌的一種核酸內(nèi)切酶，可以將所有形式(包括單鏈，雙鏈，線性和環(huán)狀)的DNA和RNA完全消化成3-5堿基長(zhǎng)度的5’-單磷酸寡核苷酸，且沒(méi)有蛋白酶活性，具有很高的特異性。

本產(chǎn)品為大腸桿菌表達(dá)的重組Protein L，來(lái)源于馬格努斯消化鏈球菌，對(duì)抗體的Kappa輕鏈有親和作用，親和位點(diǎn)在輕鏈的I、III、IV區(qū)域。重組Protein L能廣泛地結(jié)合各種來(lái)源及亞類的抗體，包括人、小鼠、大鼠、兔和雞，也可以結(jié)合單鏈抗體和Fab片段，但不結(jié)合牛、山羊或綿羊來(lái)源的免疫球蛋白。

本產(chǎn)品為畢赤酵母表達(dá)的重組透明質(zhì)酸酶，來(lái)源于昆蟲(chóng)，屬于第三類透明質(zhì)酸酶，為內(nèi)切β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶，可以催化水解透明質(zhì)酸的β-1，4糖苷鍵，產(chǎn)生還原端為N-乙酰氨基葡萄的最終產(chǎn)物。

?α-糜蛋白酶，又名α-胰凝乳蛋白酶，是一種絲氨酸蛋白酶，可以水解酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸的羧基端肽鍵。

?D-乳酸脫氫酶采用大腸桿菌進(jìn)行重組表達(dá)，可催化丙酮酸轉(zhuǎn)化成 D-乳酸，同時(shí)將NADH氧化成NAD+。

即將推出~